Texto: Proteínas

Proteínas

As proteínas são macromoléculas orgânicas formadas por unidades denominadas aminoácidos. Elas representam cerca de 50 a 80% do peso seco da célula, sendo, portanto, o composto orgânico mais abundante da matéria viva.
 
 

A Formação das Proteínas 

Como vimos, polímeros são macromoléculas formadas pela união de várias moléculas menores, denominadas monômeros. Aprendemos, por exemplo, que a glicose (monossacarídeo) é o monômero da celulose e do amido (polissacarídeos). Do mesmo modo, os aminoácidos são monômeros das proteínas. (Veremos no tópico “Ácidos Nucleicos” que os nucleotídeos são monômeros dos ácidos nucleicos.)
 
 
 
Uma molécula proteica contém desde algumas dezenas até mais de 1.000 aminoácidos. A molécula de hemoglobina, por exemplo, é formada por 574 aminoácidos ligados entre si.
 
Estrutura de um aminoácido
 

Os aminoácidos se ligam, numa molécula de proteína, através de ligações peptídicas. Estas ocorrem sempre entre o grupo ácido (-COOH) de um aminoácido e o grupo amina (-NH2) de outro aminoácido, com liberação de uma molécula de água durante a sua formação:
 
 
O grupo ácido de um aminoácido (em azul) reage com o grupo amina de outro (em verde)
Essa reação libera uma molécula de água, e resulta em uma ligação peptídica (em vermelho)
 

As proteínas contêm carbono, hidrogênio, nitrogênio e oxigênio, e quase todas contêm enxofre. Algumas proteínas contêm elementos adicionais, particularmente fósforo, ferro, zinco e cobre. Seu peso molecular é extremamente elevado.
 
 
 
Todas as proteínas, independentemente de sua função ou espécie de origem, são construídas a partir de um conjunto básico de vinte aminoácidos, arranjados em várias sequências específicas. Esses aminoácidos podem ser divididos em dois grupos:
 
 
 
  • Aminoácidos naturais: produzidos pelo próprio organismo. No caso da espécie humana, os aminoácidos naturais são: glicina, alanina, serina, cisteína, tirosina, arginina, ácido aspártico, ácido glutâmico, histidina, asparagina, glutamina e prolina.
 
  • Aminoácidos essenciais: são obtidos apenas através da alimentação. No caso da espécie humana, os aminoácidos essenciais são: fenilalanina, valina, triptofano, treonina, lisina, leucina, isoleucina e metionina.
 
 
 
As principais fontes de proteína (e, consequentemente, de aminoácidos) são os alimentos de origem animal (leite, clara de ovo, carnes em geral etc.), embora ela também possa ser encontrada em vegetais oleaginosos (amêndoas, amendoim, castanhas, nozes), grãos (feijões, soja, ervilhas, lentilhas e grão de bico) e sementes (gergelim, girassol, linhaça).
 
 

Classificação

 

Quanto à Composição

Quanto à sua composição, as proteínas podem ser classificadas em:
 
 
  • Proteínas simples: são constituídas exclusivamente por aminoácidos ligados entre si. Exemplo: albuminas (encontradas no plasma sanguíneo e na clara do ovo), globulinas (constituem os anticorpos), colágeno (presente na pele e cartilagens) e queratina (constitui os pelos, unhas e outras estruturas). 
 
  • Proteínas conjugadas: são constituídas por aminoácidos mais outro componente não proteico, chamado grupo prostético. Exemplos: glicoproteínas (aminoácidos + carboidratos), lipoproteínas (aminoácidos + lipídios), hemoglobina (aminoácidos + ferro), caseína (a proteína do leite; aminoácidos + fósforo) etc.
 
 

Quanto à Estrutura

Em termos de estrutura e arranjo espacial, uma proteína pode ser classificada como:
 
 
  • Primária: representada peIa sequência de aminoácidos unidos através das ligações peptídicas. É o nível mais simples de proteína, e todas as outras estruturas derivam desse arranjo molecular. A estrutura primária resulta em uma longa cadeia de aminoácidos semelhante a um “colar de contas”. Essa estrutura é destruída por hidrólise química ou enzimática das ligações peptídicas, com a liberação de peptídeos menores e aminoácidos livres.
 
  • Secundária: representada por dobras na cadeia polipeptídica, estabilizadas por ligações de hidrogênio. Nessa estrutura, a molécula possui outras ligações químicas além das peptídicas entre os aminoácidos. Um exemplo muito comum é a cadeia alfa-hélice.
 
  • Terciária: ocorre quando a proteína sofre um maior grau de enrolamento pelo arranjo espacial de aminoácidos distantes entre si na sequência da cadeia polipeptídica.
 
  • Quaternária: ocorre quando várias cadeias polipeptídicas se associam, formando subunidades na estrutura.  
 
 

Diferentes estruturas de proteínas

A forma das proteínas é um fator muito importante em sua atividade (função), pois, se for alterada, a proteína pode tornar-se inativa. Esse processo de alteração da forma da proteína é denominado desnaturação, podendo ser provocado por altas temperaturas, alterações de pH e outros fatores. A desnaturação é um processo geralmente irreversível, que consiste na quebra das estruturas secundária e terciária.

 

Quanto à Função

De acordo com sua função, uma proteína pode ser classificada nas seguintes categorias:
 
 
  • Estrutural
→  Colágeno: proteína de alta resistência, encontrada na pele, nas cartilagens, nos ossos e tendões.  
 
→  Actina e Miosina : proteínas contráteis, abundantes nos músculos, onde participam do mecanismo da contração muscular.
 
→  Queratina: proteína impermeabilizante encontrada na pele, no cabelo e nas unhas. Evita a dessecação, o que contribui para a adaptação do animal à vida terrestre.
 
→  Albumina: proteína mais abundante do sangue, relacionada com a regulação osmótica e com a viscosidade do plasma (porção líquida do sangue).
 
 
  • Hormonal: muitos hormônios de nosso organismo são de natureza proteica. É o caso da insulina, hormônio produzido no pâncreas e que se relaciona com e manutenção da glicemia (taxa de glicose no sangue).
 
  • Defesa imunológica (anticorpos): existem células no organismo capazes de reconhecer proteínas estranhas, que são chamadas de antígenos. Na presença dos antígenos,  o organismo produz proteínas de defesa, denominadas anticorpos. O anticorpo combina-se quimicamente com o antígeno para neutralizar seu efeito. A reação antígeno-anticorpo é altamente específica, o que significa que um determinado anticorpo neutraliza apenas o antígeno responsável pela sua formação.  Os anticorpos são produzidos por células específicas do organismo (linfócitos, um tipo de glóbulo branco do sangue).
 
  • Coagulação sanguínea: a coagulação sanguínea envolve a transformação da proteína fibrinogênio em fibrina. Por ser insolúvel no sangue, a fibrina forma uma rede, impedindo o extravasamento das hemácias.
 
  • Transporte: a hemoglobina, por exemplo, é uma proteína responsável pelo transporte de oxigênio no sangue. 
 
  • Catalisadores biológicos / Enzimas: as enzimas são fundamentais como moléculas reguladoras das reações biológicas. Dentre as proteínas com função enzimática, podemos citar como exemplo as lipases (enzimas que transformam os lipídios em suas unidades constituintes, como os ácidos graxos e glicerol) e amilases (enzimas que quebram o amido em glicoses).
 
 

Um Pouco Mais Sobre as Enzimas

Devido ao seu papel nas reações biológicas, as enzimas são proteínas de especial importância. Dentre suas propriedades, podemos destacar que as enzimas:
 
 
  • Facilitam a ocorrência de reações em processos celulares.
 
  • Aceleram a velocidade de uma reação, pois diminuem a energia de ativação.
 
  • Não são consumidas nos processos que catalisam.
 
  • Possuem alta especificidade com o seu substrato. Essa especificidade é representada pelo modelo chave-fechadura, que prevê um encaixe perfeito do substrato (substância sobre a qual a enzima atua) no sítio de ligação da enzima.
 
As enzimas possuem alta especificidade com o seu substrato. A imagem representa o modelo chave-fechadura
 

Além disso, elas atuam sempre em um pH e temperatura ideais.
 
 
Ao diminuir a energia de ativação necessária para uma reação, as enzimas facilitam e aceleram a ocorrência de processos químicos
 
 
Diversos fatores podem influenciar a atividade de uma enzima, entre eles:
 
 
  • Temperatura: a temperatura exerce uma influência direta na atividade enzimática. Quanto maior a temperatura, maior a velocidade da reação, até se atingir a temperatura ótima a partir da qual a atividade volta a diminuir, por desnaturação da molécula. Como vimos, a desnaturação é um fenômeno irreversível, pois altera a estrutura da proteína, afetando a sua funcionalidade.
 
 
Atividade de uma enzima em função da temperatura
 
 
  • pH: toda enzima atua em uma faixa de pH específico. Para cada enzima existe um meio ideal para que ocorra atividade de catalisação em uma reação bioquímica.  Essa influência é facilmente percebida quando comparamos a atividade das diversas enzimas que fazem parte do processo digestório humano. Você sabe que a digestão dos alimentos se inicia na boca e continua no estômago e no intestino delgado. As enzimas que atuam em cada um desses órgãos possuem atividade ótima em faixas de pH diferentes. Na boca o pH é próximo de 7 (neutro), no estômago o pH é ácido e no intestino delgado é alcalino. As enzimas I, II e III possuem uma atividade restrita, cada uma delas atuando de forma mais eficiente de acordo com o pH.
 

Diferentes enzimas atuam em faixas específicas de pH
 
 
  • Concentração do substrato: como já foi dito, a enzima possui alta especificidade, ou seja, atua sobre um substrato específico. De um modo geral, quanto maior a concentração do substrato, maior será a formação de produto, num mesmo intervalo de tempo. A curva de velocidade de reação atinge um teto, que representa o ponto onde o fator limitante é a própria quantidade de enzimas disponíveis para catalisação. A partir daí a velocidade é constante.
 
Velocidade da reação em função da concentração de substrato. Observe que a curva atinge um teto, que representa o ponto onde a quantidade de enzimas disponíveis se torna o fator limitante
 
 

Em Resumo

As proteínas são macromoléculas formadas por cadeias de aminoácidos. Elas se formam através de ligações peptídicas, e podem ser encontradas em diferentes composições e formas estruturais. Suas funções biológicas são diversas e imprescindíveis.
Vamos Praticar?
Já é cadastrado? Faça o Login!